Affinità e Avidità sono i termini che sono collegati allo studio del sistema immunitario che è l'immunologia. Il termine è legato agli anticorpi che vengono prodotti dal sistema immunitario del corpo contro i corpi estranei che entrano nel corpo. Queste sono le controazioni prodotte da questi anticorpi e la loro capacità di unirsi agli antigeni è nota come affinità, mentre la forza è nota come avidità.
Affinità vs Avidità
La differenza tra Affinità e Avidità è che Affinità può essere definita come la forza del legame tra l'antigene e l'anticorpo, mentre comparativamente, d'altra parte, l'avidità è la forza delle molteplici affinità insieme. Anche la forza dell'affinità è bassa mentre comparativamente, d'altra parte, la forza dell'avidità è molto più potente o, diciamo, forte.
L'affinità, in parole semplici, può essere definita come la forza del legame tra l'antigene e l'anticorpo. L'unico punto che deve essere considerato è che l'affinità è determinata per una singola molecola di relazione tra l'anticorpo e l'antigene. Inizialmente, la forza o l'affinità del paratopo è bassa, ma quando acquisiscono familiarità con la risposta immunitaria, la acquisiscono automaticamente.
Un'avidità, per essere precisi, è definita come la capacità dell'anticorpo di legarsi con le diverse molecole di antigene, e questo è ciò che è l'avidità. I tre fattori principali per determinare l'avidità sono: valenza, disposizione della struttura e forza di legame. L'anticorpo IgM è un ottimo esempio di avidità.
Tabella di confronto tra affinità e avidità
| Parametri di confronto | Affinità | Avidità |
| Definizione | L'attrazione tra l'anticorpo e il suo antigene specifico | L'attrazione o la forza tra le molteplici affinità |
| Significato | Tra l'epitopo e il paratope | Prodotto da molteplici affinità |
| Forza | Basso | Alto |
| Specificità | Alto | Meno |
| Numero di legame dell'antigene | Monovalente o Bivalente | Polivalente |
| Esempio | Anticorpi IgD, IgE, IgG e ABO | IgM |
| Espresso in | Termini termodinamici | termini cinetici |
| Termini di calcolo | Separare | multiplo |
Cos'è l'affinità?
L'affinità di una molecola può essere definita come la forza di attrazione tra l'anticorpo che ha il suo paratopo e l'antigene avente un epitopo che è specifico per il sito di legame. Ma il punto principale dell'affinità è che è la forza calcolata per la singola molecola dell'anticorpo che è presente.
Esistono quattro diversi tipi di interazioni che aiutano a partecipare al sito di legame: legami idrogeno, legami idrofobici, forze di van der Waal e legami elettrostatici. Tutte e quattro le interazioni sono principalmente presenti tra le due diverse molecole, e quindi la loro presenza ne influenza anche l'affinità.
Inizialmente, l'affinità della molecola è bassa, ma con il tempo il sistema immunitario del corpo si abitua e l'affinità aumenta. Anche il termine viene misurato o espresso sotto forma di termini termodinamici. Gli esempi di affinità sono gli anticorpi IgG, IgE, IgD e ABO.
Cos'è l'avidità?
Gli anticorpi tendono ad avere più siti di legame sulla loro superficie che possono essere fino a 2-10 in numero. Quindi l'avidità è la somma della forza delle molteplici affinità date per i molteplici anticorpi con più siti di legame. L'altro nome usato per il termine è affinità funzionale.
Ci sono tre diversi fattori che influenzano o influenzano l'avidità, e sono: la struttura della disposizione, la forza di legame e la valenza. Ad esempio, l'anticorpo IgM presente nel corpo ha dieci paratopi o siti di legame sulla sua superficie.
In parole semplici, l'avidità può essere spiegata come la somma individuale dell'affinità dei molteplici paratopi con il suo specifico antigene o epitopo legante. La capacità dell'anticorpo IgM è cinque volte superiore a quella dell'IgE ed è il miglior esempio di avidità.
Principali differenze tra affinità e avidità
Conclusione
Per riassumere l'argomento di cui sopra, i due termini affinità e avidità sembrano entrambi simili tra loro, ma invece sono troppo diversi l'uno dall'altro. L'affinità può essere definita come la forza di attrazione tra il sito di legame dell'anticorpo che è paratopo e il sito di legame dell'antigene che è epitopo.
Considerando che da un altro lato, l'avidità è la forza di attrazione tra l'anticorpo multivalente (con più siti di legame chiamati paratopi) con l'antigene multivalente (più siti di legame chiamati epitopi). Quindi l'energia di legame presente tra le due molecole determina l'avidità. Inoltre, l'avidità è termodinamicamente impossibile da spiegare, a differenza dell'affinità, mentre può essere spiegata attraverso i termini cinetici della molecola.
Riferimenti
- https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/(SICI)1097-4644(19960616)61:4%3C554::AID-JCB8%3E3.0.CO;2-N
- https://www.liebertpub.com/doi/abs/10.1089/cbr.2009.0627
- https://www.jimmunol.org/content/176/7/4094.short
- https://www.mdpi.com/2073-4409/10/6/1530
